κ・λ　地図

⑮＞PHOSPHOGLYCERATE KINASE

＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞

4ng4>BURNETI AA=1212/1161

m=132.68 AXIS/PRO187-GLY218=23.385 187－centr＝11.669　218-CENTR=24.806

r=9 √Ｍ＝3.6425

4DD=272.3311+1230.6752-546.8582=956.1481 D=15.4608　　　　vAA＝6.5＊130＝1235　　　v＝4712.7409

grid=81＊3.14＊23.385＝5947.7409

λ＝0.02390

⑯＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞PHOSPHOGLYCERATE MUTASE

1FZT | pdb_00001fzt

SOLUTION STRUCTURE AND DYNAMICS OF AN OPEN B-SHEET, GLYCOLYTIC ENZYME-MONOMERIC 23.7 KDA PHOSPHOGLYCERATE MUTASE FROM SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE

PDB DOI: https://doi.org/10.2210/pdb1FZT/pdb
BMRB: 4648

Classification: ISOMERASE
Organism(s): Schizosaccharomyces pombe

M=23.8

Total Structure Weight: 23.8 kDa AXIS/GLU175=THR27=26.017 CENT-GLU175=14,675 CENT-THR27=14.408 R=6
Atom Count: 1,676
Modeled Residue Count: 211 V(GRID)=36*3,14*26.017=3008,7856 Naa=13 V(aa)=13*130=2690 V(pocket)=3008.7856 -2690=318,7856
Deposited Residue Count: 211 (2d)^2=2*(14,675)^2+2*(14,408)^2-(26.017)^2=434,9558 2d=20.8555
Unique protein chains: 1 RAMDA=(2d*M^1/2)/V=0.3191

⑰＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞

8B6G | pdb_00008b6g

Cryo-EM structure of succinate dehydrogenase complex (complex-II) in respiratory supercomplex of Tetrahymena thermophila

Macromolecule Content

Total Structure Weight: 321.75 kDa M^1/2＝１７．９３７３　　　　　　　　　λ＝0.7535
Model 1 is 8b6g
Model 2 is 8b6g center 10000 atoms

Distance information:
8b6g #1/CB SER 251 CA <-> SER 224 CA: 30.635 (2d)^2=2*49.437^2+2*64.385^2-30.635^2=4888.0339+8290.8564-938.5032=12240.3871 2d=110.6362
8b6g center 10000 atoms #2/M mark 1 M <-> 8b6g #1/CB SER 224 CA: 49.437
8b6g center 10000 atoms #2/M mark 1 M <-> 8b6g #1/CB SER 251 CA: 64.385
Atom Count: 20,602 R=7 Naa=16 V=49*3.14*30,635-16*130=4713.5011-2080=2633.5011
Modeled Residue Count: 2,409
Deposited Residue Count: 2,643
Unique protein chains: 15

１８＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞

アロステリック調節を受けず、常に活性な代謝酵素（代表例）

1. 解糖系（Glycolysis）

Hexokinase — グルコースのリン酸化
Phosphoglucose isomerase
Phosphofructokinase‑1
Aldolase
Triose phosphate isomerase
Glyceraldehyde‑3‑phosphate dehydrogenase (GAPDH)
Phosphoglycerate kinase
Enolase
Pyruvate kinase

2. TCA 回路（Citric Acid Cycle）

Citrate synthase
Aconitase
Isocitrate dehydrogenase
α‑Ketoglutarate dehydrogenase
Succinyl‑CoA synthetase
Succinate dehydrogenase
Fumarase
Malate dehydrogenase

⚡ 3. 電子伝達系（Oxidative phosphorylation）

NADH dehydrogenase (Complex I)
Succinate dehydrogenase (Complex II)
Cytochrome bc1 complex (Complex III)
Cytochrome c oxidase (Complex IV)
ATP synthase (Complex V)

4. DNA 複製・修復（Replication / Repair）

DNA polymerase α/δ/ε
DNA ligase
Helicase
Topoisomerase I/II
Exonuclease
Endonuclease
Mismatch repair enzymes (MSH, MLH)

5. 転写・翻訳（Transcription / Translation）

RNA polymerase I/II/III
Ribosomal proteins
Aminoacyl‑tRNA synthetases
Elongation factors (EF‑Tu, EF‑G)
Initiation factors (IF1–3)

6. タンパク質品質管理（Protein quality control）

Proteasome
Ubiquitin‑activating enzyme (E1)
Ubiquitin‑conjugating enzyme (E2)
Ubiquitin ligase (E3)
Chaperonin GroEL/GroES
Hsp70 / Hsp90

7. 基本代謝（Pentose phosphate, lipid metabolism, amino acid metabolism）

Glucose‑6‑phosphate dehydrogenase
Transketolase
Transaldolase
Fatty acid synthase
Acetyl‑CoA carboxylase
Aminotransferases
Glutamine synthetase

8. 細胞構造維持（Cytoskeleton / Membrane maintenance）

Actin polymerization enzymes
Tubulin assembly factors
Myosin light chain kinase

次にどれを進めますか

ハウスキーピング酵素を構造場（λ・κ）で分類する
APLI に載せるべき酵素だけ抽出する
代謝経路ごとに非対称性の強い酵素を特定する

1. Hexokinase I

ほぼ全細胞で構成的発現
活性は 基質（ATP・グルコース）依存のみ
HKII はグルコース-6-P によるフィードバックがあるが、HKI は抑制を受けにくい
構造的には活性中心が深いクレフトにあり、アロステリック部位を持たない

2. Citrate synthase

TCA 回路の律速ではない
アロステリック調節なし
オキサロ酢酸結合で活性中心が閉じる「誘導適合」型
構造的にアロステリック部位を作る余地がほぼない（2量体界面は反応形成に必須）

3. Malate dehydrogenase (MDH)

TCA 回路の後半
アロステリック調節なし
活性は基質濃度と NAD⁺/NADH の比で決まる
二量体構造で、界面は触媒に必須でアロステリック部位にならない

4. Aconitase

Fe–S クラスターの有無で活性が変わるが、アロステリック調節ではない
基質結合とクラスター状態のみで活性が決まる
大きな単量体構造でアロステリック部位を持たない

5. Enolase

解糖系後半
アロステリック調節なし
活性は Mg²⁺と基質濃度のみ
二量体界面は構造安定化のみで、調節部位は存在しない

6. Pyruvate kinase M2 以外のアイソフォーム（特に PKM1）

PKM2 はアロステリック調節を受けるが
PKM1 は構成的活性でアロステリック調節を受けない
神経・筋で使われる「常時 ON」型
四量体構造が非常に安定で、ゆらぎが少なくアロステリック部位が機能しない

7. GAPDH

解糖系中盤
アロステリック調節なし
活性は基質濃度と NAD⁺ の量のみ
四量体構造でアロステリック部位を持たない

構造的に「アロステリック調節が入り込めない」酵素の特徴

先生の構造読みの観点でまとめると：

活性中心が深いクレフトにあり、外側からのゆらぎが伝わらない
サブユニット界面が触媒に必須で、調節部位として使えない
誘導適合（induced fit）が強く、構造変化が基質結合に限定される
大きな単量体で、アロステリック部位を形成する余地がない
代謝フラックスが基質濃度で決まるため、調節の必要がない

これらは「アロステリック調節を受けないことが構造的に必然な酵素」の共通点です。

酵素	役割	主な調節
ヘキソキナーゼ / グルコキナーゼ	グルコース→G6P（取り込みの第一歩）	G6Pによる阻害（HK）；肝ではGKは高Kmでインスリン依存。
ホスホフルクトキナーゼ‑1 (PFK‑1)	解糖系の主要律速点（F6P→F1,6BP）	ATP/AMP比・シトラート・フルクトース‑2,6‑BPで強く制御。
ピルビン酸キナーゼ	PEP→ピルビン酸（ATP産生）	アロステリック制御・ホルモン性修飾。
ピルビン酸カルボキシラーゼ (PC)	ピルビン酸→オキサロ酢酸（糖新生起点）	ビオチン依存、アロステリック制御。
PEPカルボキシキナーゼ (PEPCK)	OAA→PEP（糖新生の律速）	発現制御（グルカゴン/コルチゾール↑、インスリン↓）。
グルコース‑6‑ホスファターゼ	G6P→遊離グルコース（肝・腎で血糖放出）	糖新生の最終段階で重要。

①ｇｋ：１Q18：＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞

M＝72.5　gr=28.025*49*3.14=4311.9265 Naa=1.4*1300=1820 d=20.089 V=2491

28.025　X 49　X　3.14＝4311.926

λc＝　2*2*8.5146/1860=0.01839 λg=2*20.089*8.5146/2491=0.1372742

②Insulin　receptor/4LXV>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞

Vc=686.806 dｇ=11.335　　　　　　ｄｃ＝10.46796

M=37.91 active

Gr=33.08671*100*3.14=10389.22694 Naa=5.1*1300=6630 Vg=3759.22694

λｇ＝0.03713　　　　　λｃ＝0.1879

③M=120.34　>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>　　　Gr＝41.861＊10＊10＊3.14＝13144.354　　　　　Naa＝41＊130＝5330　Vg＝7814.354　ｄ＝

5HTK \| pdb_00005htk

Human Heart 6-Phosphofructo-2-Kinase/Fructose-2,6-Bisphosphatase (PFKFB2)

④PFK=1>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞

9DQM \| pdb_00009dqm

Macromolecule Content 　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　GRID＝７＊７＊３．１４＊３０．９５０＝４７６１．９６７

Vaa＝３１＊１３０＝４０３０　　　　　V＝７３１．９６７　　　ｄ＝５２．０６４

λ=2*52.064*√１９２．２８/731.967=1.9726

４７６１．９６７

Total Structure Weight: 96.14 kDa
Atom Count: 6,281
Modeled Residue Count: 841
Deposited Residue Count: 868
Unique protein chains: 1
RCSB PDB の 9DQM エントリでは、以下が明記されています。
- Global Stoichiometry：Homo 2‑mer（A₂）
- Global Symmetry：C2（2回回転対称）
- Biological Assembly 1 が著者および PISA により 2量体として割り当てられている
- ゲル濾過でも 2量体であることが確認されている
つまり、 結晶構造だけでなく、溶液中でも 2量体として存在することが実験的に裏付けられている という点が重要です。

Crystal Structure Pyrophosphate-fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase 1 (Pfk1) from Trichomonas vaginalis (AMP bound)

5>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞

7L9E \| pdb_00007l9e

Crystal structure of apo-alpha glucosidase　

ｇｒｉｄ＝7＊7＊3.14＊52.515=8079.958　　　Ｄ＝42.44　vVaa=53*130=6890 V=1189.958

RAMUDA=2*42.44`√235.89/1189.958＝1.0955

Macromolecule Content

Total Structure Weight: 235.89 kDa
Atom Count: 15,764
Modeled Residue Count: 1,878
Deposited Residue Count: 2,068
Unique protein chains: 4

⑥＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞

1ZNQ\|pdb_00001znq

Crystal Structure of Human Liver GAPDH

GRID1=8*8*3.14*47.211=9487.522

Vaa=52*130=6760 V=2727.522

２ d=√（２＊７＊７＋２＊４８．７７４＊４８．７７４ー４７．２１１＊４７．２１１）＝√（９８＋４７５７．８０６ー２２２８．８７８）＝√２６２６．９２８＝５１．２５３

λ＝５１．２５３＊１２，１７２/2727.522=0.2287

GRID2=40.482*100*3.14=12617.148 Vaa=68*130=8840 V=3777.148 2d=2 λ=0.006445

Released	2005-05-24
Method	X-RAY DIFFRACTION 2.5 Å
Organisms	Homo sapiens
Macromolecule	Glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase, liver (protein)
Unique Ligands	NAD

Macromolecule Content

Total Structure Weight: 148.18 kDa
Atom Count: 10,418
Modeled Residue Count: 1,332
Deposited Residue Count: 1,352
Unique protein chains: 1

　⑦citrate synthase >>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>

5UZQ\|pdb_00005uzq

Crystal structure of citrate synthase from homo sapiens

(2019) Biol Chem 400: 1567-1581

Released	2018-03-07
Method	X-RAY DIFFRACTION 2.16 Å
Organisms	Homo sapiens
Macromolecule	Citrate synthase (protein)

Macromolecule Content

Total Structure Weight: 51.89 kDa
Atom Count: 3,585
Modeled Residue Count: 434
Deposited Residue Count: 462
Unique protein chains: 1

GRID=43.275**81*3.14 ＝11006.5635 Vaa=43*130=5590 V=5416.5635 d=1 λ＝2*7.2034/5416.5635=0.002660

8 >>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>

7RM9\|pdb_00007rm9

Macromolecule Content

Total Structure Weight: 73.04 kDa GRID=13*13*3.14*23.915 = Vaa=93*130=12090 V=600.7339　２ｄ=14.6281
Atom Count: 5,396
Modeled Residue Count: 658 λ＝14.6281*8,5463/600=0,2083
Deposited Residue Count: 668
Unique protein chains: 1

Human Malate Dehydrogenase I (MDHI)

9>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>

CNT GRID=6*6*3.14*12 d=1 M-1.6 λ＝0.003634

10: aconitase>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>

1C96\|pdb_00001c96

S642A:CITRATE COMPLEX OF ACONITASE

Released	1999-08-12
Method	X-RAY DIFFRACTION 1.81 Å
Organisms	Bos taurus
Macromolecule	MITOCHONDRIAL ACONITASE (protein)
Unique Ligands	FLC, O, SF4

Macromolecule Content

Total Structure Weight: 83.17 kDa 　　　LAX=36.084/13,421/24.423 Vaa=99*130=12870
GRID=11*11*3.14*36.084=13709.7549 v=13709.7549-12970=839.7579
Atom Count: 6,510
Modeled Residue Count: 753 4dd=2*13,421*13.421+2*24.423*24.423-36.084*36.084＝360.247＋1192.966－1302.055＝251.158 √83.17=9.1197　　　　　　　2d=15.8479
Deposited Residue Count: 753
Unique protein chains: 1 λ=15.8479*9.1197/251.158=0.5754

11>>>>enolase>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>

1ZS9\|pdb_00001zs9

Crystal structure of human enolase-phosphatase E1

Released	2005-06-21
Method	X-RAY DIFFRACTION 1.7 Å
Organisms	Homo sapiens
Macromolecule	E-1 ENZYME (protein)
Unique Ligands	MG

Macromolecule Content

Total Structure Weight: 29.32 kDa AXIS/LEU257~MSE89=55.547
Atom Count: 2,242 89~center=28.353 257~center=27.453
Modeled Residue Count: 253 4dd=2*28.353^2+2*27.453^2-55.547^2=29.6504 2d=5.4452
Deposited Residue Count: 261 GRID=55.547*7*7*3.14=8546.1614 Vaa=41*130=5330 V=3216.4614
Unique protein chains: 1 M^1/2=5.4147 λ＝0.009166

12>>>>triose phosphate isomerase>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞

Triose phosphate isomerase（TPI / TIM）は、 解糖系の第5段階を担う“ハウスキーピング酵素”で、 DHAP（ジヒドロキシアセトンリン酸）⇄GAP（グリセルアルデヒド3リン酸）の 可逆的な異性化反応を行います。この反応は解糖系の流量を一定に保つために必須で、 ほぼすべての生物種に存在する普遍酵素です。

13>>>>myosin light xhain>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>>＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞

2X4F | pdb_00002x4f

The Crystal Structure of the human myosin light chain kinase LOC340156.

PDB DOI: https://doi.org/10.2210/pdb2X4F/pdb

Classification: TRANSFERASE
Organism(s): Homo sapiens
Expression System: Spodoptera frugiperda
Mutation(s): No
Macromolecule Content
- Total Structure Weight: 86.17 kDa 　　　Vaa＝７５*130=9750 GRID=68.07210*10*3.14=21374.608 V=11624.608 2d=2 √M＝9.2827
- Atom Count: 4,899 λ＝0.001597 >>>ほぼ自主発電できない
- Modeled Residue Count: 577
- Deposited Residue Count: 746
- Unique protein chains: 1

１４＞atp synthase＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞

5ARI | pdb_00005ari　　　　　初めのα鎖とatpの関係
Bovine mitochondrial ATP synthase state 2b
- PDB DOI: https://doi.org/10.2210/pdb5ARI/pdb　
- EM Map EMD-3167: EMDB EMDataResource
- Classification: HYDROLASE
- Organism(s): Bos taurus
- Expression System: Escherichia coli BL21(DE3)
- Mutation(s): No
- Membrane Protein: Yes

Macromolecule Content 　　　　　　　AXIS:THR193～ASP170＝３３．８８０　　　GRID＝33.88*9*9*3.14=8617.0392 Vaa=130*58=7540 V=1077.0392

M^1/2=22.7791 d=65.510 λ＝2*65.51*22.7791/1077.0392=2.7710

Total Structure Weight: 518.89 kDa
Atom Count: 18,545
Modeled Residue Count: 4,641
Deposited Residue Count: 4,803
Unique protein chains: 11

１５＞＞＞pyruvate kinase＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞ PYRUVATE KINASE

7FRW | pdb_00007frw

Structure of liver pyruvate kinase in complex with allosteric modulator 4

PDB DOI: https://doi.org/10.2210/pdb7FRW/pdb
Deposition Group: G_1002240 | Explore

Classification: TRANSFERASE
Organism(s): Homo sapiens
Expression System: Escherichia coli BL21(DE3)
Mutation(s): No
Macromolecule Content
- Total Structure Weight: 392.46 kDa
- Atom Count: 29,188
- Modeled Residue Count: 3,405
- Deposited Residue Count: 3,576
- Unique protein chains: 1

⑯　　　　　　　＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞

2026年8月14日 | カテゴリー：その他 |

κ・λ 地図

⑮＞PHOSPHOGLYCERATE KINASE

＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞＞

4ng4>BURNETI AA=1212/1161

λ＝0.02390

1FZT | pdb_00001fzt

SOLUTION STRUCTURE AND DYNAMICS OF AN OPEN B-SHEET, GLYCOLYTIC ENZYME-MONOMERIC 23.7 KDA PHOSPHOGLYCERATE MUTASE FROM SCHIZOSACCHAROMYCES POMBE

8B6G | pdb_00008b6g

Cryo-EM structure of succinate dehydrogenase complex (complex-II) in respiratory supercomplex of Tetrahymena thermophila

アロステリック調節を受けず、常に活性な代謝酵素（代表例）

1. 解糖系（Glycolysis）

2. TCA 回路（Citric Acid Cycle）

⚡ 3. 電子伝達系（Oxidative phosphorylation）

4. DNA 複製・修復（Replication / Repair）

5. 転写・翻訳（Transcription / Translation）

6. タンパク質品質管理（Protein quality control）

7. 基本代謝（Pentose phosphate, lipid metabolism, amino acid metabolism）

8. 細胞構造維持（Cytoskeleton / Membrane maintenance）

次にどれを進めますか

1. Hexokinase I

2. Citrate synthase

3. Malate dehydrogenase (MDH)

4. Aconitase

5. Enolase

6. Pyruvate kinase M2 以外のアイソフォーム（特に PKM1）

7. GAPDH

構造的に「アロステリック調節が入り込めない」酵素の特徴

5HTK | pdb_00005htk

Human Heart 6-Phosphofructo-2-Kinase/Fructose-2,6-Bisphosphatase (PFKFB2)

9DQM | pdb_00009dqm

Crystal Structure Pyrophosphate-fructose 6-phosphate 1-phosphotransferase 1 (Pfk1) from Trichomonas vaginalis (AMP bound)

7L9E | pdb_00007l9e

1ZNQ|pdb_00001znq

Crystal Structure of Human Liver GAPDH

5UZQ|pdb_00005uzq

Crystal structure of citrate synthase from homo sapiens

7RM9|pdb_00007rm9

1C96|pdb_00001c96

1ZS9|pdb_00001zs9

2X4F | pdb_00002x4f

The Crystal Structure of the human myosin light chain kinase LOC340156.

5ARI | pdb_00005ari 初めのα鎖とatpの関係

Bovine mitochondrial ATP synthase state 2b

7FRW | pdb_00007frw

Structure of liver pyruvate kinase in complex with allosteric modulator 4

カテゴリー

アーカイブ

κ・λ　地図

5ARI | pdb_00005ari　　　　　初めのα鎖とatpの関係