やりたいこと、とても筋がいいです。
「どのリガンドを残すか」も、まさにその目的で決まります。

1. まず整理：知りたい「状態」は何か

あなたの目的は、

• Tyr1034/1035 がリン酸化されているとき
• Tyr1034/1035 がリン酸化されていないとき

この 2 つで 活性部位まわりのアミノ酸配置・相互作用がどう変わるか を知る、ですよね。

この場合は、

• small molecule を主役にするというより、activation loop（活性化ループ）の構造と周囲環境が主役
• small molecule（ATP/阻害剤）は「その状態を安定化 or 捕まえるための道具」と考える

と整理すると、かなり選びやすくなります。

2. 理想的な進め方：2つの構造を用意する

本当は次の 2 種類の PDB を使うのが一番わかりやすいです：

1. リン酸化 JAK1（Tyr1034/1035 が pTyr になっている構造）
2. 非リン酸化 JAK1（1034/1035 が普通の Tyr のままの構造）

PDB では、リン酸化 Tyr は多くの場合
PTR や TPO などの残基名で入っています（構造によって違うこともあります）。

Chimera で確認するポイント

• Sequence ビュー で 1034, 1035 番を確認
  → 残基名が TYR か、PTR/TPO などのリン酸化 Tyr か
• それぞれで、
  • 近接アミノ酸（例：6 Å 以内）
  • H-ボンド・塩橋・静電相互作用

を見比べる、という流れです。

3. small molecule（リガンド）をどうするか

あなたの目的に合わせると、ルールはこうなります。

残した方がいいもの

• ATP/ADP 類似体、阻害剤など「主リガンド」

  • これらが結合していることで、activation loop が特定の配置をとっている場合が多いです。
  • 「リン酸化状態でどう座っているか」を見るには重要な“文脈”なので基本残す。

• 活性部位の金属イオン（Mg²⁺ など）

  • ATP 結合や触媒に関わることが多いので、これも残す のが普通。

消してもよい・場合によるもの

• 結晶化バッファー由来の小分子（SO4, GOL, MPD, PEG など）

  • activation loop や 1034/1035 周辺に特に絡んでいなければ、
    見やすさ重視で削除してかまわない ことが多いです。

• 水分子

  • 全部残すとごちゃごちゃするので、
    • まずは 一旦全部消して “骨格だけ” で比較
    • 必要になったら 1034/1035 近傍（3～4 Å以内）の水だけ残して相互作用を見る
      という二段階にすると分かりやすいです。

4. Chimera での具体的な操作イメージ

PDB を 2 つ用意できた、という前提で書きますね（あとで PDB ID を教えてくれればもっと具体的に書けます）。

4.1 2つの構造を重ねる

1. 両方の PDB を開く（File → Open）
2. Tools → Structure Comparison → MatchMaker
   • 片方を reference にして、もう片方を alignment する
3. これで 全体が重なった状態 になる

4.2 Tyr1034/1035 とその周辺を選ぶ

1. メニューから
   Select → Residue → [1034], [1035]
   （もしくは Sequence ウィンドウでクリック）

2. その後、コマンドラインで：

   select :1034,1035@*
   ~select solvent
   

3. 周囲 6 Å 以内の残基を拾うなら：

   select zone #modelID :1034,1035 radius 6
   

   こうすると、「活性化ループと、その周りにいるやつら」 がざっと見えます。

4.3 相互作用を見る

• Tools → Structure Analysis → FindHBond
  → Tyr1034/1035（または pTyr）を含む H-ボンドを表示
• 色分け・表示モードを変える
  • 主鎖：ribbon
  • 1034/1035：stick（太目）
  • small molecule（ATP/阻害剤など）：stick
  • 金属イオン：sphere

これだけで、「リン酸化されているとき / いないとき」で

• どのアミノ酸と新たな塩橋ができているか
• どの H-ボンドが消えて / 生まれているか

がかなり見えてきます。

5. もし「リン酸化構造」が手元にない場合

よくあるパターンがこれです：

• PDB には 非リン酸化 Tyr1034/1035 しかない
• 実際に知りたいのは 「もしここが pTyr だったら」という環境

この場合は、

1. 1034/1035 を手動でリン酸化残基に置き換える（例：TYR → PTR）
2. そのあと エネルギー最小化 して周辺のぶつかりを軽く直す

という擬似的なモデルを作って比較する方法もあります。
これは少しステップが増えるので、必要ならその手順も細かく書けます。

6. ここから先をもっと具体的にするために

かなり本気度の高いテーマなので、もう一歩踏み込めます。

もしよければ：

• いま見ている 具体的な PDB ID（JAK1 のどの構造か）
• 使っているのが Chimera か ChimeraX か
• やりたいのが
  • 目で見て「なるほど」と理解したいのか
  • 図（Figure）にして論文・発表用にしたいのか

を教えてもらえれば、

• 「この PDB なら、この small molecule は残して、これは消す」
• 「1034/1035 まわりだけをきれいに表示するための具体的な表示設定」
• 「リン酸化・非リン酸化の比較図を作るときの“見せ方”」

まで一緒に詰められます。