【日本語版】

酵素は単なる化学反応装置ではありません。
周囲の水分子が生み出す微細な振動エネルギーを取り込み、
酵素内部にわずかな電位差を形成することで、その活性を劇的に高めています。

この電位差を生み出す“スイッチ”として働くのが、
タンパク質自身が行う構造変化――すなわちアロステリック効果です。

私たちは、このスイッチングの「入りやすさ」を
ひとつの値 λ（ラムダ）として定量化する方法を確立しました。
λ は、酵素がどれほど容易に基底状態を切り替え、
周囲水の振動を電気的エネルギーへと変換できるかを示す指標です。

本技術はすでに

• 欧州特許（EP）出願済み
• 米国特許（USP）出願済み
• 日本特許（JP）出願済み（山口大学医学部第三内科との共同出願）

となっており、国際的な保護体制を整えています。

現在、論文としての体系化とデータ蓄積を進めており、
その一部を本ページで公開しています。
λ がどのように酵素の基底状態を捉え、
アロステリック効果を“数値”として扱えるのか、
実例を通じてご確認いただけます。

創薬の初期段階を高速化し、
標的選定・作用機序解析・副作用予測に新しい基準を提供する技術として、
企業との共同研究・技術移転に対応しています。

【English Version】

Enzymes are far more than chemical catalysts.
They harness subtle vibrational energy generated by surrounding water molecules,
creating minute internal potential differences that dramatically enhance their activity.

The structural transitions of proteins—
the essence of allosteric regulation—
function as the molecular “switch” that enables this energy conversion.

We have developed a method to quantify the ease of this switching as a single value,
λ (lambda).
λ represents how readily an enzyme shifts its ground state and
how efficiently it converts environmental water vibrations into electrical energy.

This technology is already protected internationally through:

• European Patent (EP) filed
• United States Patent (USP) filed
• Japanese Patent (JP) filed, in joint application with Yamaguchi University, Third Department of Internal Medicine

We are currently accumulating experimental and computational data
and organizing the findings into a formal scientific publication.
A selection of these results is presented on this page,
illustrating how λ captures the physical nature of enzyme ground states
and enables allosteric effects to be treated as quantifiable metrics.

This technology accelerates early-stage drug discovery,
improves target prioritization, clarifies mechanisms of action,
and supports prediction of off-target effects.
We welcome inquiries regarding collaboration and full technology transfer.